Trabalho desenvolvido na UFSCar é premiado no III Encontro sobre Selênio e Telúrio
São Carlos
O trabalho "Estudos supramoleculares e de docking em Catepsina B de compostos de organotelúrios" foi premiado no III Encontro sobre Selênio e Telúrio, que aconteceu entre os dias 29 de novembro e 2 de dezembro de 2010, em Florianópolis (SC). Os estudos foram desenvolvidos pelos professores da UFSCar Ignez Caracelli, do Departamento de Física, e Julio Zukerman-Schpector, do Departamento de Química, e pela aluna de doutorado do Programa de Pós-Graduação em Química da UFSCar Stella Hernandez Maganhi. Também participaram dos estudos o professor Hélio Stefani, do Departamento de Química da USP, Rafael Guadagnin, do Departamento de Ciências Exatas e da Terra da Unifesp, e Edward R. T. Tiekink, do Department of Chemistry da University of Malaysia.
O pôster apresentado no Encontro teve como objetivo a determinação das estruturas cristalinas e moleculares de compostos de Telúrio, estudos dos arranjos supramoleculares e dos poliedros de coordenação ao redor do Telúrio e a formação de complexos ligante-enzima destes compostos com a Catepsina B humana. Durante os estudos, três compostos de haletos de telúrio tiveram sua estrutura determinada por difração de raios X e seus arranjos moleculares e supramoleculares foram analisados. Foram realizados estudos para avaliar o potencial destes compostos para atuarem como inibidores da Catepsina B, uma enzima envolvida na degradação e processamento de proteínas. Estudos apontam que essas enzimas podem participar da invasão tumoral pela degradação de componentes da matriz extracelular. Assim, o desenvolvimento de novos inibidores para a Catepsina B tem primordial importância na pesquisa de novos agentes quimioterápicos.
O trabalho foi desenvolvido no Laboratório de Cristalografia, Estereodinâmica e Modelagem Molecular (LaCrEMM) do Departamento de Química e no BioMat, do Departamento de Física, ambos da UFSCar.
O pôster apresentado no Encontro teve como objetivo a determinação das estruturas cristalinas e moleculares de compostos de Telúrio, estudos dos arranjos supramoleculares e dos poliedros de coordenação ao redor do Telúrio e a formação de complexos ligante-enzima destes compostos com a Catepsina B humana. Durante os estudos, três compostos de haletos de telúrio tiveram sua estrutura determinada por difração de raios X e seus arranjos moleculares e supramoleculares foram analisados. Foram realizados estudos para avaliar o potencial destes compostos para atuarem como inibidores da Catepsina B, uma enzima envolvida na degradação e processamento de proteínas. Estudos apontam que essas enzimas podem participar da invasão tumoral pela degradação de componentes da matriz extracelular. Assim, o desenvolvimento de novos inibidores para a Catepsina B tem primordial importância na pesquisa de novos agentes quimioterápicos.
O trabalho foi desenvolvido no Laboratório de Cristalografia, Estereodinâmica e Modelagem Molecular (LaCrEMM) do Departamento de Química e no BioMat, do Departamento de Física, ambos da UFSCar.